SUV39H1

gen de la especie Homo sapiens


La histona-lisina N-metiltransferasa (SUV39H1) es una enzima codificada en humanos por el gen suv39H1.[1]

Supresor homólogo 1 de la variegación 3-9 homólogo 1 (Drosophila)
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolos SUV39H1 (HGNC: 11479) ; H3-K9-HMTase 1; KMT1A; MG44; SUV39H
Identificadores
externos
Número EC 2.1.1.43
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
6839 20937
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
O43463 O54864
RefSeq
(ARNm)
NM_001282166 NM_001290716
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_001269095 NP_001277645
Ubicación (UCSC)
Cr. HG1436_HG1432_PATCH:
48.55 – 48.57 Mb
Cr. X:
8.06 – 8.07 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]

Esta proteína pertenece a la familia de supresores homólogos de la variegación 3-9 y posee un cromodominio y un dominio SET C-terminal. Esta proteína nuclear se dirige a los centrómeros durante la mitosis y funciona como una histona metiltransferasa, metilando la lisina 9 de la histona H3. Además, juega un papel crucial en la organización de la heterocromatina, en la segregación de los cromosomas durante la anafase y en la correcta progresión de la mitosis.[2]

Interacciones

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La enzima SUV39H1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias

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  1. a b Aagaard, L; Laible G, Selenko P, Schmid M, Dorn R, Schotta G, Kuhfittig S, Wolf A, Lebersorger A, Singh P B, Reuter G, Jenuwein T (Apr. de 1999). «Functional mammalian homologues of the Drosophila PEV-modifier Su(var)3-9 encode centromere-associated proteins which complex with the heterochromatin component M31». EMBO J. (Inglaterra) 18 (7): 1923-38. ISSN 0261-4189. PMID 10202156. doi:10.1093/emboj/18.7.1923. 
  2. «Entrez Gene: SUV39H1 suppressor of variegation 3-9 homolog 1 (Drosophila)». 
  3. a b c Vaute, Olivier; Nicolas Estelle, Vandel Laurence, Trouche Didier (Jan. de 2002). «Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases». Nucleic Acids Res. (Inglaterra) 30 (2): 475-81. PMID 11788710. 
  4. a b Zhang, Chun Li; McKinsey Timothy A, Olson Eric N (Oct. de 2002). «Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation». Mol. Cell. Biol. (EE. UU.) 22 (20): 7302-12. ISSN 0270-7306. PMID 12242305. 
  5. Nielsen, S J; Schneider R, Bauer U M, Bannister A J, Morrison A, O'Carroll D, Firestein R, Cleary M, Jenuwein T, Herrera R E, Kouzarides T (Aug. de 2001). «Rb targets histone H3 methylation and HP1 to promoters». Nature (Inglaterra) 412 (6846): 561-5. ISSN 0028-0836. PMID 11484034. doi:10.1038/35087620. 
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  7. a b Fujita, Naoyuki; Watanabe Sugiko, Ichimura Takaya, Tsuruzoe Shu, Shinkai Yoichi, Tachibana Makoto, Chiba Tsutomu, Nakao Mitsuyoshi (Jun. de 2003). «Methyl-CpG binding domain 1 (MBD1) interacts with the Suv39h1-HP1 heterochromatic complex for DNA methylation-based transcriptional repression». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 278 (26): 24132-8. ISSN 0021-9258. PMID 12711603. doi:10.1074/jbc.M302283200. 
  8. Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (Oct. de 2005). «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network». Nature (Inglaterra) 437 (7062): 1173-8. PMID 16189514. doi:10.1038/nature04209. 
  9. Fuks, François; Hurd Paul J, Deplus Rachel, Kouzarides Tony (mayo. de 2003). «The DNA methyltransferases associate with HP1 and the SUV39H1 histone methyltransferase». Nucleic Acids Res. (Inglaterra) 31 (9): 2305-12. PMID 12711675. 
  10. Chakraborty, Soumen; Sinha Kislay Kumar, Senyuk Vitalyi, Nucifora Giuseppina (Aug. de 2003). «SUV39H1 interacts with AML1 and abrogates AML1 transactivity. AML1 is methylated in vivo». Oncogene (Inglaterra) 22 (34): 5229-37. ISSN 0950-9232. PMID 12917624. doi:10.1038/sj.onc.1206600. 
  11. Firestein, R; Cui X, Huie P, Cleary M L (Jul. de 2000). «Set domain-dependent regulation of transcriptional silencing and growth control by SUV39H1, a mammalian ortholog of Drosophila Su(var)3-9». Mol. Cell. Biol. (EE. UU.) 20 (13): 4900-9. ISSN 0270-7306. PMID 10848615.