Piruvato, fosfato dicinasa

Piruvato, fosfato dicinasa
	; Estructura de la piruvato, fosfato dicinasa de maíz unida a Mg-fosfoenolpiruvato.
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.9.1
Número CAS	9027-40-1
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La piruvato, fosfato dicinasa (PPDK) (número EC 2.7.9.1) es una enzima que cataliza la reacción:

Piruvato + fosfato + ATP $\rightleftharpoons$ Fosfoenolpiruvato + difosfato + AMP

Esta enzima se ha estudiado principalmente en las plantas, pero también se ha estudiado en algunas bacterias.^[3] Es una enzima clave en la gluconeogénesis y en la fotosíntesis, y es responsable de la reacción inversa que cataliza la piruvato cinasa en la glucólisis.

Se ha demostrado que la piruvato, fosfato dicinasa sufre regulación día/noche por la proteína reguladora de la piruvato dicinasa (PDRP) que fosforila reversiblemente la Thr-456.

Clasificación

Se ha demostrado que una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato vía un intermedio fosfo-histidina están estructuralmente relacionadas:

Piruvato, fosfato dicinasa (PPDK). La PPDK cataliza la fosforilación reversible del piruvato y el fosfato por el ATP a fosfoenolpiruvato. En las plantas la PPDK cataliza en la dirección del fosfoenolpiruvato, que es el principal aceptor de dióxido de carbono en las plantas de metabolismo C4 y de metabolismo ácido de las crasuláceas. En algunas bacterias como la Bacteroides symbiosus, la PPDK funciona en la dirección de la síntesis de ATP.

Piruvato, agua dicinasa. Esta enzima cataliza la fosforilación reversible del piruvato por el ATP para formar fosfoenolpiruvato. Esta es una etapa esencial en la gluconeogénesis cuando el piruvato y el lactato son usados como fuentes de carbono.

Fosfoenolpiruvato-proteína cinasa. Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). Un sistema de transporte de carbohidratos en las bacterias. El PTS cataliza la fosforilación de los azúcares al mismo tiempo que los translocaliza a través de la membrana celular. El mecanismo general de la PTS es el siguiente: un grupo fosforilo del fosfoenolpiruvato es transferido a la enzima I (EI) de la PTS que a su vez lo transfiere a una proteína transportadora de fosforilo (HPr). Fosfo-HPr entonces transfiere el grupo fosforilo a una permeasa específica para los azúcares.

Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina. La secuencia alrededor de este residuo está muy conservada.

Referencias

↑ EBI 1vbh
↑ Nakanishi, Tsugumi and Nakatsu, Toru and Matsuoka, Makoto and Sakata, Kanzo y Kato, Hiroaki (2005). «Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an alternative conformation in the swiveling-domain motion». En ACS Publications, ed. Biochemistry 44 (4): 1136--1144.
↑ Pocalyko DJ, Carroll LJ, Martin BM, Babbitt PC, Dunaway-Mariano D (diciembre de 1990). «Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs». Biochemistry 29 (48): 10757-65. PMID 2176881. doi:10.1021/bi00500a006.

Enlaces externos

Datos: Q24788665

[1] EBI 1vbh

[2] Nakanishi, Tsugumi and Nakatsu, Toru and Matsuoka, Makoto and Sakata, Kanzo y Kato, Hiroaki (2005). «Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an alternative conformation in the swiveling-domain motion». En ACS Publications, ed. Biochemistry 44 (4): 1136--1144.

[pmid2176881-3] Pocalyko DJ, Carroll LJ, Martin BM, Babbitt PC, Dunaway-Mariano D (diciembre de 1990). «Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs». Biochemistry 29 (48): 10757-65. PMID 2176881. doi:10.1021/bi00500a006.

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