Coenzima A

compuesto químico
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La coenzima A (CoA, CoASH o HSCoA) es una coenzima, notable por su papel en la biosíntesis y la oxidación de ácidos grasos, así como en la descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico, paso previo al ciclo de Krebs. Su molécula consta de ácido pantoténico (vitamina B5), adenosín difosfato y cisteamina.[2]

 
Coenzima A
General
Otros nombres CoA, CoASH, HSCoA
Fórmula molecular C21H36N7O16P3S
Identificadores
Número CAS 85-61-0[1]
ChEBI 15346
ChEMBL CHEMBL1213327
ChemSpider 79067
DrugBank DB01992
PubChem 87642
UNII SAA04E81UX
KEGG C00010
Propiedades físicas
Masa molar 767 535 g/mol
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
Estructura de la coenzima A: 1) 3'-fosfoadenosina, 2) difosfato, organofosfato anhídrido, 3) ácido pantoico, 4) β-alanina, 5) Cisteamina

Descubrimiento

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La coenzima A se identificó por primera vez por Fritz Lipman en 1946,[3]​ quien más tarde acuñó su nombre. Se determinó su estructura a comienzos de la década de 1950 at the Lister Institute, en Londres, conjuntamente por Lipman y otros trabajadores de la Escuela de Medicina Harvard y del Hospital General de Massachussetts.[4]​ Lipman inicialmente pretendía estudiar la transferencia de grupos acetilo en animales, y a partir de estos experimentos identificó un factor único que no estaba presente en extractos de enzimas pero sí en todos los órganos de animales. Fue capaz de aislarlo y purificarlo a partir de hígado de cerdo y descubrió que su función estaba relacionada con una coenzima activa en acetilación de colina.[5]​ El trabajo de Beverly Guirard, Nathan Kaplan y otros colaboradores determinó que el ácido pantoténico es un componente central de la coenzima A.[6][7]​ Esta recibió su nombre en referencia a "activación de acetato". En 1953, Fritz Lipman recibió el Premio Nobel en Fisiología o Medicina "por su descubrimiento de la coenzima A y su importancia en el metabolismo intermediario".[5][8]

Función

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Puesto que la coenzima A es químicamente un tiol, puede reaccionar con los ácidos carboxílicos para formar tioésteres, de modo que actúa como un portador del grupo acilo.[9][10]​ Cuando una molécula de coenzima A lleva un grupo acetilo se denomina acetil-CoA, que es un importante elemento común para muchas rutas del metabolismo de todas las células.

Grupos acilo unidos al coenzima A

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Referencias

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  1. Número CAS
  2. Daugherty, Matthew; Polanuyer, Boris; Farrell, Michael; Scholle, Michael; Lykidis, Athanasios; de Crécy-Lagard, Valerie; Osterman, Andrei (14 de junio de 2002). «Complete reconstitution of the human coenzyme A biosynthetic pathway via comparative genomics». The Journal of Biological Chemistry 277 (24): 21431-21439. ISSN 0021-9258. PMID 11923312. doi:10.1074/jbc.M201708200. Consultado el 26 de febrero de 2023. 
  3. Lipmann, Fritz; Kaplan, Nathan O. (Marzo de 1946). «A common factor in the enzymatic acetylation of sulfanilamide and of Choline». Journal of Biological Chemistry 162 (3): 743-744. ISSN 0021-9258. doi:10.1016/s0021-9258(17)41419-0. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  4. Baddiley, J.; Thain, E. M.; Novelli, G. D.; Lipmann, F. (10 de enero de 1953). «Structure of coenzyme A». Nature 171 (4341): 76. ISSN 0028-0836. PMID 13025483. doi:10.1038/171076a0. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  5. a b Kresge, N.; Simoni, R. D.; Hill, R. L. (27 de mayo de 2005). «Fritz Lipman and the discovery of Coenzyme A». Journal of Biological Chemistry 280 (21): e18. Archivado desde el original el 12 de abril de 2019. Consultado el 26 de mayo de 2023. 
  6. Lipmann, F.; Kaplan, N. O. (Marzo de 1947). «Coenzyme for acetylation, a pantothenic acid derivative». The Journal of Biological Chemistry 167 (3): 869. ISSN 0021-9258. PMID 20287921. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  7. Lipmann, F.; Kaplan, N. O.; Novelli, G. D.; Tuttle, L. C.; Guirard, B. M. (Septiembre de 1950). «Isolation of coenzyme A». The Journal of Biological Chemistry 186 (1): 235-243. ISSN 0021-9258. PMID 14778827. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  8. «The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1953». NobelPrize.org (en inglés estadounidense). Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  9. Elovson, J.; Vagelos, P. R. (10 de julio de 1968). «Acyl carrier protein. X. Acyl carrier protein synthetase». The Journal of Biological Chemistry 243 (13): 3603-3611. ISSN 0021-9258. PMID 4872726. Consultado el 26 de febrero de 2023. 
  10. Strickland, Kyle C.; Hoeferlin, L. Alexis; Oleinik, Natalia V.; Krupenko, Natalia I.; Krupenko, Sergey A. (15 de enero de 2010). «Acyl carrier protein-specific 4'-phosphopantetheinyl transferase activates 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase». The Journal of Biological Chemistry 285 (3): 1627-1633. ISSN 1083-351X. PMC 2804320. PMID 19933275. doi:10.1074/jbc.M109.080556. Consultado el 26 de febrero de 2023. 

Enlaces externos

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