Usuario:Gissela Margarita Cruz Rubio/Taller

SENP1 (proteina) es una página que estoy creando.

Generalidades

Hasta el momento se han identificado siete proteasas SUMO en los seres humanos que han sido designadas SENP1-7.1 Las siete proteasas poseen un dominio C-terminal conservado los cuales son de tamaño variable, y con un dominio N-terminal distinto entre ellas. El dominio C-terminal muestra actividad catalítica y el dominio N-terminal regula la localización celular y la especificidad de sustrato. ^[1]

Características

SENP1 (SUMO proteasa específica 1) humana es una proteasa de 643 aminoácidos con un peso de 73 kDa, EC 3.4.22.B70, que adopta una conformación que lo identifica como un miembro de la superfamilia de proteasas de cisteína y contiene una tríada catalítica caracterizada con tres aminoácidos: una cisteína en la posición 602, una histidina en la posición 533 y un ácido aspártico en la posición 550. El nucleófilo importante es la cisteína que se encuentra en el extremo N-terminal de una alfa hélice central de la proteína, los otros dos aminoácidos, Histidina y Aspartato, se encuentran situados en una hoja beta.

El sitio catalítico de SENP1 se conforma de tres aminoácidos una Cys 602, His 533 y Asp 550.

Localización y maduración

Se localiza SENP1 tanto en el núcleo como en el citosol dependiendo del tipo de célula, aunque se ha visto que es exportada del núcleo al citosol a través de la secuencia de exportación nuclear (NES) que se encuentra en el extremo C-terminal.^[2] SENP1 cataliza la maduración de SUMO (pequeño modificador relacionado con ubiquitina), lo que provoca es la escisión de SUMO en una secuencia conservada Gly-Gly esto en el extremo C-terminal para darse la conjugación de SUMO a otras proteínas (sumoilación). En vertebrados hay tres miembros de la familia de SUMO: SUMO-1, -2 y -3, SENP1 reconoce a todos estos. ^[3]

SENP1 en conjugación con SUMO

Esta conjugación de SUMO hacia otras proteínas es una modificación postraduccional muy parecida la ubiquitinación, sin embargo esta modificación puede dar lugar a diferentes resultados dependiendo del tipo de proteína modificada como; localización nuclear, formación de estructuras subnucleares, regulación transcripcional y ayudar a la estabilidad de la proteína.^[4]

Referencias

↑ Xu Z, Chau SF, Lam KH, Chan HY, Ng TB, Au SWN. Crystal structure of the SENP1 mutant C603S-SUMO complex reveals the hydrolytic mechanism of SUMO-specific protease. Biochem J. 2006;398:345–52.
↑ Kim YH, Sung KS, Lee SJ, Kim YO, Choi CY, Kim Y. Desumoylation of homeodomain-interacting protein kinase 2 (HIPK2) through the cytoplasmic-nuclear shuttling of the SUMO-specific protease SENP1. FEBS Lett. 2005;579:6272–8.
↑ 4. Xu, Z., & Au, S. W. N. (2005). Mapping residues of SUMO precursors essential in differential maturation by SUMO-specific protease, SENP1. The Biochemical Journal, 386, 325–330. doi:10.1042/BJ20041210.
↑ 1. Zheng, X. So, F. C. Kwok, H. L. Ho, Y. C. Tzi, B. N. Shannon, W. N. (2006) . Crystal structure of the SENP1 mutant C603S–SUMO complex reveals the hydrolytic mechanism of SUMO-specific protease. Biochem Journal, 398(3), 345–352.

Enlaces externos

Enlace externo a modo de ejemplo

[1] Xu Z, Chau SF, Lam KH, Chan HY, Ng TB, Au SWN. Crystal structure of the SENP1 mutant C603S-SUMO complex reveals the hydrolytic mechanism of SUMO-specific protease. Biochem J. 2006;398:345–52.

[2] Kim YH, Sung KS, Lee SJ, Kim YO, Choi CY, Kim Y. Desumoylation of homeodomain-interacting protein kinase 2 (HIPK2) through the cytoplasmic-nuclear shuttling of the SUMO-specific protease SENP1. FEBS Lett. 2005;579:6272–8.

[3] 4. Xu, Z., & Au, S. W. N. (2005). Mapping residues of SUMO precursors essential in differential maturation by SUMO-specific protease, SENP1. The Biochemical Journal, 386, 325–330. doi:10.1042/BJ20041210.

[4] 1. Zheng, X. So, F. C. Kwok, H. L. Ho, Y. C. Tzi, B. N. Shannon, W. N. (2006) . Crystal structure of the SENP1 mutant C603S–SUMO complex reveals the hydrolytic mechanism of SUMO-specific protease. Biochem Journal, 398(3), 345–352.

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