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Citosol

fluido intracelular
(Redirigido desde «Hialoplasma»)

El citosol, hialoplasma o matriz citoplasmática es el líquido que se localiza dentro de las células; constituye la mayoría del fluido intracelular y está separado por membranas en distintos compartimentos. Por ejemplo, la matriz mitocondrial separa la mitocondria en varios apartados.

Citosol

Nombre y clasificación
Latín Cytosol; Matrix cytoplasmica
TH H1.00.01.0.00008
TH H1.00.01.0.00008
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El citosol es una solución saturada de diferentes tipos de moléculas, que ocupa la mayor parte del volumen de las células.[1]​

En las células eucariotas, el citosol se encuentra dentro de la membrana celular y está incluido en el citoplasma, citoplasma que también abarca la mitocondria, plastidios, y otros orgánulos. El citosol no abarca los fluidos internos ni estructuras de los orgánulos; el núcleo celular es independiente. El citosol, es entonces, un líquido de matriz alrededor de los orgánulos. En procariotas, la mayoría de las reacciones químicas del metabolismo toman lugar en el citosol, mientras algunas otras ocurren en las membranas o en el espacio periplásmico. En eucariotas, si bien numerosas rutas metabólicas aún ocurren en el citosol, otras son contenidas dentro de los orgánulos.

El citosol es una mezcla compleja de sustancias disueltas en agua. A pesar de que el agua forma la mayor parte del citosol, su estructura y propiedades dentro de las células no es bien comprendida aún. La concentración de iones como el sodio y potasio es diferente en el citosol que en el fluido extracelular; estas diferencias en los niveles iónicos son importantes en procesos como la regulación osmótica, señalización de células y la generación de potenciales de acción en células excitables como las células endocrinas, nerviosas y musculares. El citosol, también contiene grandes cantidades de macromoléculas, las cuales pueden alterar el comportamiento de las moléculas a través de la aglomeración macromolecular.

A pesar de que alguna vez se llegó a pensar que el citosol era una solución simple de moléculas, este tiene múltiples niveles de organización. Dichos niveles incluyen gradientes de concentración de moléculas de pequeño tamaño, tales como el calcio, complejos enzimáticos de gran tamaño los cuales en conjunto llevan a cabo las rutas metabólicas, y complejos proteicos, tales como los proteosomas y carboxisomas, los cuales delimitan y separan las partes del citosol.

Definición

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El término citosol fue introducido por primera vez en 1965 por H.A. Lardy, inicialmente hacia referencia al líquido producido por el rompimiento de las células y la granulación de todos componentes insolubles por medio de ultracentrifugación.[2]​ Tal extracto celular soluble no es idéntico a la parte soluble del citoplasma celular y generalmente se le denomina fracción citoplásmica. El término citosol actualmente se utiliza para referirse a la fase líquida del citoplasma en una célula intacta.[3]​ Esto excluye cualquier parte del citoplasma que está contenido en los orgánulos.[4]​ Debido a la posible confusión entre el uso de la palabra «citosol» para referirse a ambos extractos de las células, la frase «citoplasma acuoso» se ha utilizado para describir el contenido líquido del citoplasma en las células vivas.[2]​

Propiedades y composición

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La proporción del volumen celular que es citosol varía: por ejemplo, mientras este compartimento forma la mayor parte de la estructura celular en bacterias,[5]​ en células vegetales el compartimento principal es la gran vacuola central.[6]​ El citosol se compone principalmente de agua, iones disueltos, moléculas pequeñas y una gran cantidad de moléculas solubles en agua (como proteínas). La mayoría de estas moléculas no proteicas tienen una masa molecular menor a 300 Da.[7]​ Esta mezcla de moléculas pequeñas es extraordinariamente compleja, como la mayoría de las involucradas en el metabolismo (metabolitos). Por ejemplo, más de 200,000 diferentes moléculas pequeñas pueden ser producidas en las plantas, aun cuando no todas estarán presentes en las mismas especies, o en una única célula.[8]​ Las estimaciones del número de metabolitos producidos en células individuales como E. coli y levaduras del pan predicen que son poco menos de 1,000.[9]​[10]​

Agua

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La mayor parte del citosol representa aproximadamente un 70 % del volumen total de una célula típica.[11]​ El pH del fluido intracelular es 7.4.[12]​ mientras que el pH citosólico de los seres humanos fluctúa entre 7.0-7.4, y tiende a ser mayor si una célula se encuentra en desarrollo.[13]​ La viscosidad del citoplasma es similar al agua pura, a pesar de que la difusión de moléculas pequeñas a través de este líquido es aproximadamente cuatro veces más lenta que la del agua pura, debido principalmente a colisiones con la gran cantidad de macromoléculas dentro del citosol.[14]​ Estudios en crustáceos denominados Artemias han demostrado como el agua afecta las funciones celulares; se observó que una reducción del 20 % en la cantidad de agua dentro de la célula inhibe el metabolismo, la actividad metabólica va disminuyendo conforme la célula pierde agua y se detiene al perder un 70 % del nivel normal.[2]​

A pesar de que el agua es esencial para la vida, la estructura del agua en el citosol no ha sido comprendida satisfactoriamente, esto se debe principalmente a que métodos tales como la espectroscopia de resonancia magnética nuclear solo proveen información sobre la estructura convencional del agua y no pueden medir variaciones locales a una escala microscópica. Inclusive la estructura del agua pura ha sido poco comprendida, debido a la capacidad que tiene el agua de formar estructuras tales como acumulaciónes debido a puentes de hidrógeno.[15]​

El punto de vista clásico con respecto al agua en las células implica que el 5 % del agua que en ellas se contiene, está unida fuertemente por solutos o macromoléculas de agua de solvatación, mientras que la mayoría tiene la misma estructura que el agua pura.[2]​ Esta agua de solvatación no está activa en la ósmosis y puede tener diferentes propiedades disolventes, o que algunas moléculas disueltas sean excluidas, mientras otras se concentren.[16]​[17]​ Sin embargo, otros argumentan que los efectos de las altas concentraciones de macromoléculas en las células se extienden por todo el citosol y provoca que el agua en las células se comporte de manera diferente que la de soluciones diluidas.[18]​ Estas ideas incluyen proposiciones acerca de que las células tienen zonas de baja y alta concentración de agua, las cuales pueden tener efectos generalizados en las estructuras y funciones de otras partes de la célula.[15]​[19]​ No obstante, el uso de avanzados métodos de resonancia nuclear magnética para la medición directa de la movilidad del agua en células vivas contradice la idea anterior, pues sugiere que 85 % del agua de la célula actúa como el agua pura, mientras el resto es menos móvil y esta ligada a las macromoléculas.[20]​

Iones

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La concentraciones de otros iones en el citosol son muy diferentes a las del líquido extracelular, además el citosol tiene más altas concentraciones de macromoléculas cargadas como proteínas y ácidos nucleicos que el exterior de la estructura celular.

Concentraciones típicas del citosol y la sangre en mamíferos.[4]​
Ion  Concentración en citosol (milimolar)   Concentración en sangre (milimolar) 
Potasio  139   4 
Sodio  12   145 
Cloruro   4   116 
Bicarbonato  12   29 
Aminoácidos en proteínas  138   9 
Magnesio   0.8   1.5 
Calcio  < 0.0002   1.8 

En contraste, al líquido extracelular, el citosol tiene una mayor concentración de iones de potasio y una menor concentración de iones de sodio.[21]​ Esta diferencia en la concentración de iones es crítica para la regulación osmótica, ya que si los niveles de iones fueran iguales dentro y fuera de la célula, el agua entraría de manera continua por medio de ósmosis, debido a que los niveles de macromoléculas dentro de la célula serían más altos que los niveles del exterior. En cambio, los iones de sodio son expulsados y los iones de potasio tomados por la Na⁺/K⁺-ATPasa, y bajan su gradiente de concentración por medio de los canales iónicos de selección de potasio. La pérdida de carga positiva crea un potencial de membrana negativo. Para balancear esta diferencia de potencial, iones negativos de cloruro salen también de las células a través de los canales selectivos de cloruro. La pérdida de iones de sodio y cloruro compensa el efecto osmótico provocado por la alta concentración de moléculas orgánicas dentro de la célula.[21]​

Las células pueden soportar cambios osmóticos aún más considerables, por medio de la acumulación de protectores osmóticos como betaína o trehalosa en el citosol.[21]​ Algunas de estas moléculas permiten la supervivencia de las células cuando se encuentran totalmente secas y le posibilitan entrar en un estado de animación suspendida llamado criptobiosis.[22]​ En este caso, el citosol y los protectores osmóticos se comportan como un vidrio sólido que ayuda a la estabilización de proteínas y membranas celulares de los efectos dañinos de las desecación.[23]​

La baja concentración de calcio en el citosol permite que los iones de calcio funcionen como un mensajero secundario en la señalización del calcio. En este caso, una señal como el de una hormona o un potencial de acción abre los canales de calcio de modo que provoca inundaciones de calcio en el citosol.[24]​ Este aumento repentino de calcio citosólico activa otras moléculas de señalización, como la calmodulina y la proteína quinasa C.[25]​ Otros iones como el cloruro y potasio también pueden tener funciones de señalización en el citosol, pero aún no son bien comprendidas.[26]​

Macromoléculas

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Las moléculas de proteínas que no se unen a la membrana celular o al citoesqueleto se encuentran disueltas en el citosol. La cantidad de proteína en las células es extremadamente grande, alcanza 200 mg/ml, ocupando aproximadamente de 20-30 % del volumen del citosol.[27]​ No obstante, medir de manera precisa la cantidad de proteína que se encuentra en el citosol de las células intactas es complicado, debido a que, algunas proteínas parecen estar asociadas débilmente con las membranas o los orgánulos y se desprenden tras la lisis celular.[2]​ De hecho, en experimentos donde la membrana de plasmática de las células se rompió de manera cuidadosa utilizando saponina, sin dañar las otras membranas celulares, solo alrededor de un cuarto de proteína fue liberado. Estas células también son capaces de sintetizar proteínas si se les administra ATP y aminoácidos, lo que implica que varias de las enzimas en el citosol están unidas al citoesqueleto.[28]​ Sin embargo, la idea de que la mayoría de las proteínas en las células están fuertemente unidas a un red llamada celosía microtrabecular, se cree poco probable.[29]​

En procariotas el citosol contiene el genoma de la célula, dentro de una estructura conocida como nucleoide.[30]​ Es una masa irregular de ADN y está asociada con proteínas que controlan la transcripción y la replicación de cromosomas bacterianos y plásmidos. En eucariotas el genoma está contenido dentro del núcleo celular, el cual se encuentra separado del citosol por poros nucleares que bloquean la difusión libre de cualquier molécula mayor a 10 nanómetros de diámetro.[31]​

Esta alta concentración de macromoléculas en el citosol provoca un efecto llamado aglomeración macromolecular, es cuando aumenta la concentración eficaz de otras macromoléculas, debido a que, tienen menor volumen para moverse. Este efecto de aglomeración puede producir grandes cambios tanto en las tasas y la posición del equilibrio químico en las reacciones del citosol.[27]​ Es particularmente importante en su capacidad para alterar las constantes de disociación, favoreciendo la asociación de macromoléculas, como cuando múltiples proteínas se unen para formar complejos de proteínas, o cuando las proteínas de unión al ADN se unen a sus objetivos en el genoma.[32]​ fin

Organización

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Aunque los componentes del citosol no estén separados en regiones por membranas celulares, estos no siempre se encuentran mezclados al azar y varios niveles de organización pueden localizar moléculas específicas para definir sitios dentro del citosol.[33]​

Gradientes de concentración

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Aun cuando las moléculas pequeñas se difunden de manera rápida en el citosol, se siguen produciendo gradientes de concentración dentro de este compartimento. Un ejemplo bien estudiado de esto, son las «chispas de calcio» que se producen por un corto periodo en la región alrededor de un canal abierto de calcio.[34]​ Estos son aproximadamente de 2 micrómetros de diámetro y duran únicamente por algunos milisegundos, varias chispas pueden fusionarse para formar gradientes más grandes, conocidos como «olas de calcio».[35]​ Los gradientes de concentración de otras moléculas pequeñas, como el oxígeno y la adenosina trifosfato (ATP) pueden ser producidos en las células alrededor de los complejos de las mitocondrias, aunque estos son menos conocidos.[36]​[37]​

Complejos de proteínas

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Las proteínas pueden asociarse para formar complejos de proteínas que a menudo contienen una serie de proteínas con funciones similares, como las enzimas que llevan a cabo varios pasos en la misma vía metabólica.[38]​ Esta organización puede permitir la canalización de sustratos, que es cuando el producto de una enzima se pasa directamente a la siguiente enzima en una vía, sin ser liberado en la solución.[39]​ La canalización puede hacer una vía más rápida y eficiente de como sería si las enzimas fueran distribuidas al azar en el citosol, y también puede evitar la liberación de intermediarios de reaccines inestables.[40]​ A pesar de que una amplia variedad de vías metabólicas implican enzimas que están estrechamente vinculadas la una a la otra, otras pueden implicar más estrechamente complejos asociados que son muy difíciles de estudiar fuera de la célula.[41]​[42]​ En consecuencia, la importancia de estos complejos para el metabolismo, sigue sin estar clara.

 
Los carboxiomas son proteínas englobadas en microcompartimentos bacterianos dentro del citosol. A la izquierda, se tiene una imagen de carbioxomas, tomada con un microscopio electrónico, y a la derecha, un modelo de su estructura.

Compartimentos de proteínas

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Algunos complejos de proteínas tienen una gran cavidad central que está aislada del resto del citosol. Un ejemplo de tal compartimento cerrado es el proteasoma.[43]​ Aquí, un conjunto de subunidades forman un cuerpo hueco que contiene proteasas, las cuales degradan proteínas citosólicas. Dado que estos serían perjudiciales si se mezclan libremente con el resto del citosol, el barril está limitado por un conjunto de proteínas reguladoras que reconocen proteínas con una señal que los dirige a la degradación (una etiqueta de ubiquitina) y se alimentan a la cavidad proteolítica.[44]​

Otra gran clase de compartimentos de proteínas son los microcompartimentos bacterianos, los cuales están hechos de un revestimiento de proteína que encapsula varias enzimas.[45]​ Normalmente estos compartimentos son aproximadamente de 100−200 nanómetros y están hechos de proteínas entrelazadas.[46]​ Un ejemplo de esto es el carboxioma, que contiene enzimas involucradas en la fijación de carbono como el RuBisCO.[47]​

Tamizado del citoesqueleto

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Aun cuando el citoesqueleto no es parte del citosol, la presencia de esta red de filamentos restringe la difusión de partículas grandes en la célula. Por ejemplo, en estudios de seguimiento varias partículas mayores a aproximadamente 25 nanómetros (aproximadamente del tamaño de un ribosoma)[48]​ son excluidas de partes del citosol alrededor de los bordes y próximas al núcleo.[49]​[50]​ Estos «compartimentos de exclusión» pueden contener una malla de fibras de actina mucho más densa que la del resto del citosol. Estos microdominios podrían influir en la distribución de grandes estructuras tales como ribosomas y orgánulos dentro del citosol, al excluirlos de algunas áreas y concentrarlos en otros.[51]​

Función

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El citosol no tiene una función única, al contrario, es un sitio de múltiples procesos celulares. Lo ejemplos de estos procesos incluyen la transducción de señales desde la membrana celular hacia sitios dentro de la célula,[52]​ como el núcleo celular,[53]​ o los orgánulos. Este compartimento es también el sitio de muchos de los procesos de la citocinesis, después de la ruptura de la envoltura nuclear en la mitosis.[54]​ Otra función importante del citosol es transportar metabolitos de su lugar de producción al lugar donde se utilizan. Esto es relativamente simple para moléculas solubles en agua, tales como aminoácidos, que pueden difundirse rápidamente a través del citosol.[14]​ Sin embargo, las moléculas hidrófobicas, tales como ácidos grasos y esteroles, pueden ser transportados a través del citosol por las proteínas de unión específica, las cuales lanzan estas moléculas entre las membranas celulares.[55]​[56]​ Las moléculas que se encuentran dentro de la célula por medio de endocitosis o en su manera de ser secretadas también puede ser transportadas a través del citosol dentro de vesículas,[57]​ que son pequeñas esferas de lípidos que se mueven a lo largo del citoesqueleto con ayuda de proteínas motoras.[58]​

El citosol es el sitio de más metabolismo en procariotas,[59]​ y una gran proporción del metabolismo de las eucariotas. Por ejemplo, en los mamíferos aproximadamente la mitad de las proteínas en la célula están localizados en el citosol.[60]​ La información más completa está disponible en levaduras, donde las reconstrucciones metabólicas indican que la mayoría de los procesos metabólicos y metabolitos se producen en el citosol.[61]​ Las principales vías metabólicas de los animales que se producen en el citosol son la biosíntesis de proteínas, la vía de las pentosas fosfato, la glucólisis y la gluconeogénesis.[62]​ La localización de las vías puede ser diferente en otros organismos, por ejemplo, la síntesis de ácidos grasos en las plantas, ocurren en los cloroplastos[63]​[64]​ y en los apicoplastos en apicomplexa.

Referencias

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  1. ↑ Goodsell DS (junio de 1991). «Inside a living cell». Trends Biochem. Sci. 16 (6): 203-6. PMID 1891800. doi:10.1016/0968-0004(91)90083-8. 
  2. ↑ a b c d e Clegg JS (febrero de 1984). «Properties and metabolism of the aqueous cytoplasm and its boundaries». Am. J. Physiol. 246 (2 Pt 2): R133-51. PMID 6364846. 
  3. ↑ Cammack, Richard; Teresa Atwood; Attwood, Teresa K.; Campbell, Peter Scott; Parish, Howard I.; Smith, Tony; Vella, Frank; Stirling, John (2006). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-852917-1. OCLC 225587597. 
  4. ↑ a b Lodish, Harvey F. (1999). Molecular cell biology. Nueva York: Scientific American Books. ISBN 0-7167-3136-3. OCLC 174431482. 
  5. ↑ Hoppert M, Mayer F (1999). «Principles of macromolecular organization and cell function in bacteria and archaea». Cell Biochem. Biophys. 31 (3): 247-84. PMID 10736750. doi:10.1007/BF02738242. 
  6. ↑ Bowsher CG, Tobin AK (abril de 2001). «Compartmentation of metabolism within mitochondria and plastids». J. Exp. Bot. 52 (356): 513-27. PMID 11373301. doi:10.1093/jexbot/52.356.513.  (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última).
  7. ↑ Goodacre R, Vaidyanathan S, Dunn WB, Harrigan GG, Kell DB (mayo de 2004). «Metabolomics by numbers: acquiring and understanding global metabolite data» (PDF). Trends Biotechnol. 22 (5): 245-52. PMID 15109811. doi:10.1016/j.tibtech.2004.03.007. Archivado desde el original el 17 de diciembre de 2008. 
  8. ↑ Weckwerth W (2003). «Metabolomics in systems biology». Annu Rev Plant Biol 54: 669-89. PMID 14503007. doi:10.1146/annurev.arplant.54.031902.135014. 
  9. ↑ Reed JL, Vo TD, Schilling CH, Palsson BO (2003). «An expanded genome-scale model of Escherichia coli K-12 (iJR904 GSM/GPR)». Genome Biol. 4 (9): R54. PMC 193654. PMID 12952533. doi:10.1186/gb-2003-4-9-r54. Archivado desde el original el 11 de enero de 2019. Consultado el 11 de febrero de 2016. 
  10. ↑ Förster J, Famili I, Fu P, Palsson BØ, Nielsen J (febrero de 2003). «Genome-Scale Reconstruction of the Saccharomyces cerevisiae Metabolic Network». Genome Res. 13 (2): 244-53. PMC 420374. PMID 12566402. doi:10.1101/gr.234503. 
  11. ↑ Luby-Phelps K (2000). «Cytoarchitecture and physical properties of cytoplasm: volume, viscosity, diffusion, intracellular surface area». Int. Rev. Cytol. International Review of Cytology 192: 189-221. ISBN 978-0-12-364596-8. PMID 10553280. doi:10.1016/S0074-7696(08)60527-6. Archivado desde el original el 19 de julio de 2011. 
  12. ↑ Roos A, Boron WF (abril de 1981). «Intracellular pH». Physiol. Rev. 61 (2): 296-434. PMID 7012859. 
  13. ↑ Bright, G R; Fisher, GW; Rogowska, J; Taylor, DL (1987). «Fluorescence ratio imaging microscopy: temporal and spatial measurements of cytoplasmic pH». The Journal of Cell Biology 104 (4): 1019-1033. PMC 2114443. PMID 3558476. doi:10.1083/jcb.104.4.1019. 
  14. ↑ a b Verkman AS (enero de 2002). «Solute and macromolecule diffusion in cellular aqueous compartments». Trends Biochem. Sci. 27 (1): 27-33. PMID 11796221. doi:10.1016/S0968-0004(01)02003-5. 
  15. ↑ a b Wiggins PM (1 de diciembre de 1990). «Role of water in some biological processes». Microbiol. Rev. 54 (4): 432-49. PMC 372788. PMID 2087221. 
  16. ↑ Fulton AB (septiembre de 1982). «How crowded is the cytoplasm?». Cell 30 (2): 345-7. PMID 6754085. doi:10.1016/0092-8674(82)90231-8. 
  17. ↑ Garlid KD (2000). «The state of water in biological systems». Int. Rev. Cytol. International Review of Cytology 192: 281-302. ISBN 978-0-12-364596-8. PMID 10553283. doi:10.1016/S0074-7696(08)60530-6. 
  18. ↑ Chaplin M (noviembre de 2006). «Do we underestimate the importance of water in cell biology?». Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 7 (11): 861-6. PMID 16955076. doi:10.1038/nrm2021. 
  19. ↑ Wiggins PM (junio de 1996). «High and low density water and resting, active and transformed cells». Cell Biol. Int. 20 (6): 429-35. PMID 8963257. doi:10.1006/cbir.1996.0054. 
  20. ↑ Persson E, Halle B (abril de 2008). «Cell water dynamics on multiple time scales». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105 (17): 6266-71. PMC 2359779. PMID 18436650. doi:10.1073/pnas.0709585105. 
  21. ↑ a b c Lang F (October 2007). «Mechanisms and significance of cell volume regulation». J Am Coll Nutr 26 (5 Suppl): 613S-623S. PMID 17921474. doi:10.1080/07315724.2007.10719667. Archivado desde el original el 18 de diciembre de 2019. Consultado el 11 de febrero de 2016. 
  22. ↑ Sussich F, Skopec C, Brady J, Cesàro A (August 2001). «Reversible dehydration of trehalose and anhydrobiosis: from solution state to an exotic crystal?». Carbohydr. Res. 334 (3): 165-76. PMID 11513823. doi:10.1016/S0008-6215(01)00189-6. 
  23. ↑ Crowe JH, Carpenter JF, Crowe LM (1998). «The role of vitrification in anhydrobiosis». Annu. Rev. Physiol. 60: 73-103. PMID 9558455. doi:10.1146/annurev.physiol.60.1.73. 
  24. ↑ Berridge MJ (1 de marzo de 1997). «Elementary and global aspects of calcium signalling». J. Physiol. (Lond.) 499 (Pt 2): 291-306. PMC 1159305. PMID 9080360. Archivado desde el original el 26 de mayo de 2020. Consultado el 11 de febrero de 2016. 
  25. ↑ Kikkawa U, Kishimoto A, Nishizuka Y (1989). «The protein kinase C family: heterogeneity and its implications». Annu. Rev. Biochem. 58: 31-44. PMID 2549852. doi:10.1146/annurev.bi.58.070189.000335. 
  26. ↑ Orlov SN, Hamet P (April 2006). «Intracellular monovalent ions as second messengers». J. Membr. Biol. 210 (3): 161-72. PMID 16909338. doi:10.1007/s00232-006-0857-9. 
  27. ↑ a b Ellis RJ (October 2001). «Macromolecular crowding: obvious but underappreciated». Trends Biochem. Sci. 26 (10): 597-604. PMID 11590012. doi:10.1016/S0968-0004(01)01938-7. 
  28. ↑ Hudder A, Nathanson L, Deutscher MP (December 2003). «Organization of Mammalian Cytoplasm». Mol. Cell. Biol. 23 (24): 9318-26. PMC 309675. PMID 14645541. doi:10.1128/MCB.23.24.9318-9326.2003. 
  29. ↑ Heuser J (2002). «Whatever happened to the 'microtrabecular concept'?». Biol Cell 94 (9): 561-96. PMID 12732437. doi:10.1016/S0248-4900(02)00013-8. 
  30. ↑ Thanbichler M, Wang S, Shapiro L (2005). «The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure». J Cell Biochem 96 (3): 506-21. PMID 15988757. doi:10.1002/jcb.20519. 
  31. ↑ Peters R (2006). «Introduction to nucleocytoplasmic transport: molecules and mechanisms». Methods Mol. Biol. Methods in Molecular Biology™ 322: 235-58. ISBN 978-1-58829-362-6. PMID 16739728. doi:10.1007/978-1-59745-000-3_17. 
  32. ↑ Zhou HX, Rivas G, Minton AP (2008). «Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences». Annu Rev Biophys 37: 375-97. PMC 2826134. PMID 18573087. doi:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817. 
  33. ↑ Norris V, den Blaauwen T, Cabin-Flaman A (March 2007). «Functional Taxonomy of Bacterial Hyperstructures». Microbiol. Mol. Biol. Rev. 71 (1): 230-53. PMC 1847379. PMID 17347523. doi:10.1128/MMBR.00035-06. 
  34. ↑ Wang SQ, Wei C, Zhao G (April 2004). «Imaging microdomain Ca2+ in muscle cells». Circ. Res. 94 (8): 1011-22. PMID 15117829. doi:10.1161/01.RES.0000125883.68447.A1. 
  35. ↑ Jaffe LF (November 1993). «Classes and mechanisms of calcium waves». Cell Calcium 14 (10): 736-45. PMID 8131190. doi:10.1016/0143-4160(93)90099-R. 
  36. ↑ Aw, T.Y. (2000). «Intracellular compartmentation of organelles and gradients of low molecular weight species». Int Rev Cytol. International Review of Cytology 192: 223-53. ISBN 978-0-12-364596-8. PMID 10553281. doi:10.1016/S0074-7696(08)60528-8. 
  37. ↑ Weiss JN, Korge P (20 de julio de 2001). «The cytoplasm: no longer a well-mixed bag». Circ. Res. 89 (2): 108-10. PMID 11463714. 
  38. ↑ Srere PA (1987). «Complexes of sequential metabolic enzymes». Annu. Rev. Biochem. 56: 89-124. PMID 2441660. doi:10.1146/annurev.bi.56.070187.000513. 
  39. ↑ Perham RN (2000). «Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions». Annu. Rev. Biochem. 69: 961-1004. PMID 10966480. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.961. 
  40. ↑ Huang X, Holden HM, Raushel FM (2001). «Channeling of substrates and intermediates in enzyme-catalyzed reactions». Annu. Rev. Biochem. 70: 149-80. PMID 11395405. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.149. 
  41. ↑ Mowbray J, Moses V (June 1976). «The tentative identification in Escherichia coli of a multienzyme complex with glycolytic activity». Eur. J. Biochem. 66 (1): 25-36. PMID 133800. doi:10.1111/j.1432-1033.1976.tb10421.x. Archivado desde el original el 12 de enero de 2019. Consultado el 11 de febrero de 2016. 
  42. ↑ Srivastava DK, Bernhard SA (November 1986). «Metabolite transfer via enzyme-enzyme complexes». Science 234 (4780): 1081-6. PMID 3775377. doi:10.1126/science.3775377. 
  43. ↑ Groll M, Clausen T (December 2003). «Molecular shredders: how proteasomes fulfill their role». Curr. Opin. Struct. Biol. 13 (6): 665-73. PMID 14675543. doi:10.1016/j.sbi.2003.10.005. 
  44. ↑ Nandi D, Tahiliani P, Kumar A, Chandu D (March 2006). «The ubiquitin-proteasome system» (PDF). J. Biosci. 31 (1): 137-55. PMID 16595883. doi:10.1007/BF02705243. 
  45. ↑ Bobik, T. A. (2007). «Bacterial Microcompartments» (PDF). Microbe (Am Soc Microbiol) 2: 25-31. Archivado desde el original el 2 de agosto de 2008. 
  46. ↑ Yeates TO, Kerfeld CA, Heinhorst S, Cannon GC, Shively JM (August 2008). «Protein-based organelles in bacteria: carboxysomes and related microcompartments». Nat. Rev. Microbiol. 6 (9): 681-691. PMID 18679172. doi:10.1038/nrmicro1913. 
  47. ↑ Badger MR, Price GD (February 2003). «CO2 concentrating mechanisms in cyanobacteria: molecular components, their diversity and evolution». J. Exp. Bot. 54 (383): 609-22. PMID 12554704. doi:10.1093/jxb/erg076. Archivado desde el original el 29 de mayo de 2012. Consultado el 11 de febrero de 2016. 
  48. ↑ Cate JH (November 2001). «Construction of low-resolution x-ray crystallographic electron density maps of the ribosome». Methods 25 (3): 303-8. PMID 11860284. doi:10.1006/meth.2001.1242. 
  49. ↑ Provance DW, McDowall A, Marko M, Luby-Phelps K (1 de octubre de 1993). «Cytoarchitecture of size-excluding compartments in living cells». J. Cell. Sci. 106 (2): 565-77. PMID 7980739. 
  50. ↑ Luby-Phelps K, Castle PE, Taylor DL, Lanni F (July 1987). «Hindered diffusion of inert tracer particles in the cytoplasm of mouse 3T3 cells». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (14): 4910-3. PMC 305216. PMID 3474634. doi:10.1073/pnas.84.14.4910. 
  51. ↑ Luby-Phelps K (June 1993). «Effect of cytoarchitecture on the transport and localization of protein synthetic machinery». J. Cell. Biochem. 52 (2): 140-7. PMID 8366131. doi:10.1002/jcb.240520205. 
  52. ↑ Kholodenko BN (June 2003). «Four-dimensional organization of protein kinase signaling cascades: the roles of diffusion, endocytosis and molecular motors». J. Exp. Biol. 206 (Pt 12): 2073-82. PMID 12756289. doi:10.1242/jeb.00298. 
  53. ↑ Pesaresi P, Schneider A, Kleine T, Leister D (December 2007). «Interorganellar communication». Curr. Opin. Plant Biol. 10 (6): 600-6. PMID 17719262. doi:10.1016/j.pbi.2007.07.007. 
  54. ↑ Winey M, Mamay CL, O'Toole ET (June 1995). «Three-dimensional ultrastructural analysis of the Saccharomyces cerevisiae mitotic spindle». J. Cell Biol. 129 (6): 1601-15. PMC 2291174. PMID 7790357. doi:10.1083/jcb.129.6.1601. 
  55. ↑ Weisiger RA (October 2002). «Cytosolic fatty acid binding proteins catalyze two distinct steps in intracellular transport of their ligands». Mol. Cell. Biochem. 239 (1–2): 35-43. PMID 12479566. doi:10.1023/A:1020550405578. 
  56. ↑ Maxfield FR, Mondal M (June 2006). «Sterol and lipid trafficking in mammalian cells». Biochem. Soc. Trans. 34 (Pt 3): 335-9. PMID 16709155. doi:10.1042/BST0340335. 
  57. ↑ Pelham HR (August 1999). «The Croonian Lecture 1999. Intracellular membrane traffic: getting proteins sorted». Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 354 (1388): 1471-8. PMC 1692657. PMID 10515003. doi:10.1098/rstb.1999.0491. 
  58. ↑ Kamal A, Goldstein LS (February 2002). «Principles of cargo attachment to cytoplasmic motor proteins». Curr. Opin. Cell Biol. 14 (1): 63-8. PMID 11792546. doi:10.1016/S0955-0674(01)00295-2. 
  59. ↑ Hoppert M, Mayer F (1999). «Principles of macromolecular organization and cell function in bacteria and archaea». Cell Biochem. Biophys. 31 (3): 247-84. PMID 10736750. doi:10.1007/BF02738242. 
  60. ↑ Foster LJ, de Hoog CL, Zhang Y (April 2006). «A mammalian organelle map by protein correlation profiling». Cell 125 (1): 187-99. PMID 16615899. doi:10.1016/j.cell.2006.03.022. 
  61. ↑ Herrgård, MJ; Swainston, N; Dobson, P; Dunn, WB; Arga, KY; Arvas, M; Blüthgen, N; Borger, S; Costenoble, R et al. (October 2008). «A consensus yeast metabolic network reconstruction obtained from a community approach to systems biology». Nature Biotechnology 26 (10): 1155-60. PMC 4018421. PMID 18846089. doi:10.1038/nbt1492. 
  62. ↑ Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4684-0. OCLC 179705944. 
  63. ↑ Ohlrogge J, Pollard M, Bao X (December 2000). «Fatty acid synthesis: from CO2 to functional genomics». Biochem. Soc. Trans. 28 (6): 567-73. PMID 11171129. doi:10.1042/BST0280567. 
  64. ↑ Ohlrogge JB, Kuhn DN, Stumpf PK (March 1979). «Subcellular localization of acyl carrier protein in leaf protoplasts of Spinacia oleracea». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76 (3): 1194-8. PMC 383216. PMID 286305. doi:10.1073/pnas.76.3.1194. 

Lecturas adicionales

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