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HIF1A

gen de la especie Homo sapiens

La subunidad alfa del factor 1 inducible por hipoxia (HIF1A) es una proteína codificada en humanos por el gen HIF1A.[1]​[2]​ Se han descrito dos variantes transcripcionales que codifican diferentes isoformas de la proteína.[3]​

Subunidad alfa del factor 1 inducible por hipoxia

Estructura tridimensional de la proteína HIF1A.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1H2K , 1H2L , 1H2M , 1L3E , 1L8C , 1LM8 , 1LQB , 2ILM , 3HQR , 3HQU , 4AJY , 4H6J
Identificadores
Símbolos HIF1A (HGNC: 4910) HIF-1alpha; HIF1-ALPHA; MOP1; PASD8
Identificadores
externos
Locus Cr. 14 q23.2
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
3091 15251
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
Q16665 Q61221
RefSeq
(ARNm)
NM_001243084 NM_010431
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_001230013 NP_034561
Ubicación (UCSC)
Cr. 14:
62.16 – 62.21 Mb 		Cr. 12:
73.9 – 73.95 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]
[editar datos en Wikidata]

Estructura

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HIF1 es un heterodímero con un dominio hélice-bucle-hélice básico[4]​ compuesto por HIF1A, referida como subunidad alfa (esta proteína), y el translocador nuclear del receptor de aril hidrocaruros (ARNT), referido como la subunidad beta.

Función

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HIF1A es un factor de transcripción con dominios HLH-PAS encontrado en células de mamíferos que crecen en concentraciones bajas de oxígeno. Juega un papel esencial en la respuesta celular y sistémica a la hipoxia.[5]​ HIF1A es una de las clases de factores inducibles por hipoxia, una familia que incluye HIF1A, HIF2A y HIF3A.

Regulación

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La abundancia de HIF1A (y su actividad subsecuente) es regulada a nivel transcripcional a través de NF-κB.[6]​ Además, la actividad coordinada de las prolil hidroxilasas (PHDs) mantienen el balance apropiado de proteína HIF1A en la fase postraduccional.[7]​

Importancia clínica

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La sobre-expresión de un transcrito natural antisentido (aHIF) de este gen es asociada con el desarrollo de carcinoma renal no papilar.[8]​

Interacciones

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La proteína HIF1A ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también

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Referencias

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  1. ↑ Semenza GL, Rue EA, Iyer NV, Pang MG, Kearns WG (junio de 1996). «Assignment of the hypoxia-inducible factor 1alpha gene to a region of conserved synteny on mouse chromosome 12 and human chromosome 14q». Genomics 34 (3): 437-9. PMID 8786149. doi:10.1006/geno.1996.0311. 
  2. ↑ a b Hogenesch JB, Chan WK, Jackiw VH, Brown RC, Gu YZ, Pray-Grant M, Perdew GH, Bradfield CA (marzo de 1997). «Characterization of a subset of the basic-helix-loop-helix-PAS superfamily that interacts with components of the dioxin signaling pathway». J. Biol. Chem. 272 (13): 8581-93. PMID 9079689. doi:10.1074/jbc.272.13.8581. Archivado desde el original el 8 de julio de 2008. Consultado el 26 de febrero de 2010. 
  3. ↑ «Entrez Gene: HIF1A hypoxia-inducible factor 1, alpha subunit (basic helix-loop-helix transcription factor)». 
  4. ↑ Wang FS, Wang CJ, Chen YJ, et al. (marzo de 2004). «Ras induction of superoxide activates ERK-dependent angiogenic transcription factor HIF-1alpha and VEGF-A expression in shock wave-stimulated osteoblasts». J. Biol. Chem. 279 (11): 10331-7. PMID 14681237. doi:10.1074/jbc.M308013200. 
  5. ↑ Ratcliffe PJ (2003). «From erythropoietin to oxygen: hypoxia-inducible factor hydroxylases and the hypoxia signal pathway.». Blood Purif. 20 (5): 445-50. PMID 12207089. doi:10.1159/000065201. 
  6. ↑ van Uden P, Kenneth NS, Rocha S (2008). «Regulation of hypoxia-inducible factor-1alpha by NF-kappaB». Biochem J. 412 (3): 477-484. PMID 18393939. doi:10.1042/BJ20080476. 
  7. ↑ Semenza GL (agosto de 2004). «Hydroxylation of HIF-1: oxygen sensing at the molecular level». Physiology (Bethesda) 19: 176-82. PMID 15304631. doi:10.1152/physiol.00001.2004. 
  8. ↑ Quintero M, Mackenzie N, Brennan PA (junio de 2004). «Hypoxia-inducible factor 1 (HIF-1) in cancer». Eur J Surg Oncol 30 (5): 465-8. PMID 15135470. doi:10.1016/j.ejso.2004.03.008. 
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