Grupo prostético
(Redirigido desde «Grupo prostetico»)
Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas.
No debe confundirse con el cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas (ya sea una holoproteína o heteroproteína) por enlace no covalente.
Algunos grupos prostéticos
editar| Grupo prostético | Función | Distribución |
| Flavín mononucleótido [1] | Reacciones redox | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Flavín adenín dinucleótido [1] | Reacciones redox | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Pirroloquinolina quinona [2] | Reacciones Redox | Bacterias |
| Fosfato de piridoxal [3] | Transaminación, descarboxilación y desaminación | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Biotina [4] | Carboxilación | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Metilcobalamina [5] | Metilación e isomerización | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Pirofosfato de tiamina [6] | Descarboxilación | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Hemo [7] | Reacciones redox | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Molibdopterina [8][9] | Reacciones de oxigenación | Bacterias, Archaea y eucariotas |
| Ácido lipoico [10] | Reacciones redox | Bacterias, Archaea y eucariotas |
Referencias
editar- ↑ a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). «Flavoenzymes». Curr Opin Chem Biol 11 (2): 195-202. PMID 17275397.
- ↑ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). «A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases.». Nature 280 (5725): 843-4. PMID 471057
- ↑ Eliot AC, Kirsch JF (2004). «Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations». Annu. Rev. Biochem. 73: 383-415. PMID 15189147.
- ↑ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). «The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements». Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217-29. PMID 12769720.
- ↑ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). «The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes». Annu. Rev. Biochem. 72: 209-47. PMID 14527323.
- ↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). «Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes». Cell. Mol. Life Sci. 64 (7-8): 892-905. PMID 17429582.
- ↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). «Biology of heme in health and disease». Curr. Med. nicolxitah algarete :l Chem. 11 (8): 981-6. PMID 15078160.
- ↑ Mendel RR, Hänsch R (2002). «Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants». J. Exp. Bot. 53 (375): 1689-98. PMID 12147719.
- ↑ Mendel RR, Bittner F (2006). «Cell biology of molybdenum». Biochim. Biophys. Acta 1763 (7): 621-35. PMID 16784786.
- ↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). «Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease». Free Radic. Biol. Med. 24 (6): 1023-39. PMID 9607614.
Véase también
editar
Datos: Q1982167
