Fosfonato deshidrogenasa

En enzimología, la fosfonato deshidrogenasa (EC 1.20.1.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

fosfonato deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.20.1.1
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

fosfonato + NAD⁺ + H₂O $\rightleftharpoons$ fosfato + NADH + H⁺

Los tres sustratos de esta enzima son el fosfonato, el NAD⁺, y H₂O, mientras que sus tres productos, son el fosfato, NADH, e hidrógeno iónico H⁺.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan con fósforo o arsénico como donante, y NAD o NADP como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es fosfonato:NAD oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen son NAD:fosfito oxidorreductasa y fosfito deshidrogenasa.

Estructura y función

Esta enzima se encuentra codificada por el gen ptxD de Pseudomonas stutzeri, la enzima produce NADH y fosfato en proporciones estequiométricas, sin que se observe una reacción inversa. La enzima PTXD posee una alta afinidad por sus sustratos con un valor de Km de 53,1 ± 6,7 μmol y 54,6 ± 6,7 μmol, para el fosfito y NAD respectivamente. Vmax y kcat 12,2 ± 0.3 μmol·min^-1·mg^-1 y 440 min^-1 respectivamente. El NADP puede sustituir al NAD con pobre afinidad.

Referencias

• Costas AM, White AK, Metcalf WW (2001). «Purification and characterization of a novel phosphorus-oxidizing enzyme from Pseudomonas stutzeri WM88». J. Biol. Chem. 276 (20): 17429-36. PMID 11278981. doi:10.1074/jbc.M011764200. 
• Vrtis JM, White AK, Metcalf WW, van der Donk WA (2001). «Phosphite dehydrogenase: an unusual phosphoryl transfer reaction». J. Am. Chem. Soc. 123 (11): 2672-3. PMID 11456941. doi:10.1021/ja004301k. 

• Datos: Q3748971