Fosfodiesterasa 10
La fosfodiesterasa 10 HGNC PDE10A (EC 3.1.4.17) es una enzima que cataliza la reacción de hidrólisis del fosfato cíclico del adenosín monofosfato cíclico (cAMP) y del guanosín monofosfato cíclico (cGMP), que son reguladores clave de muchos procesos fisiológicos importantes. La PDE10A tiene más afinidad y es más eficiente con el cAMP que con el cGMP.
| Fosfodiesterasa 10 | ||||
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 Estructura de la fosfodiesterasa 10 (PDE10A) | ||||
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Símbolo | PDE10A (HGNC: 8772) | |||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.1.4.17 | |||
| Locus | Cr. 6 q26 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tamaño | 779 (aminoácidos) | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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- cAMP + H2O AMP
- cGMP + H2O GMP
Esta enzima es uno de los 11 tipos de fosfodiesterasas cíclicas conocidos (PDE1-PDE11). En el ser humano se conoce una isozima de esta proteína (PDE10A) y dos isoformas (PDE10A1 y PDE10A2). Participa en la transducción de señales regulando la concentración intracelular de los nucleótidos cíclicos.
La enzima activa tiene estructura de homodímero. Cada subunidad se une a dos cationes metálicos divalentes cuyos sitios de unión están situados en el dominio catalítico C-terminal. El sitio 1 se une preferentemente a iones zinc, mientras que el sitio 2 tiene preferencia por los iones magnesio y/o manganeso. El dominio regulador N-terminal contiene la región de unión del nucleótido cíclico. La unión del cAMP estimula la enzima y ésta es inhibida por el dipiridamol y por la 3-isobutil-1-methilxantina (IBMX).
Su localización celular es el citoplasma. Se encuentra en abundancia en los testículos y en el putamen y núcleo caudado del cerebro. Se expresa moderadamente en la glándula tiroides, glándula pituitaria, tálamo y cerebelo.
Enlaces externos
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Datos: Q5864325
