Endoglina

Endoglina
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos	ENG (HGNC: 3349) CD105, END, FLJ41744, HHT1, ORW, ORW1
Identificadores; externos	OMIM: 131195 ; EBI: ENG; GeneCards: Gen ENG; UniProt: ENG;
Locus	Cr. 9 q34.11
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
2022
P17813	n/a
NP_000109	n/a
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La endoglina es una glucoproteína de membrana tipo I localizada en la superficie de la célula formando parte del complejo receptor del TGF-beta. Esta proteína consiste en un homodímero de 180 kDa con puentes disulfuro.^[1] Se ha encontrado en células endoteliales, macrófagos activados, fibroblastos y células de músculo liso.

La endoglina forma parte del complejo que conforma el receptor de TGF-beta 1. Por ello, podría estar implicada en la unión al receptor de diversas moléculas como TGF-beta 1, TGF-beta 3, activina-A, BMP2 y BMP7. Además de estar implicada en la ruta de señalización del TGF-beta, la endoglina podría tener otras funciones. Se ha postulado su posible implicación en la organización del citoesqueleto afectando a la morfología y a la migración celular.^[2] La endoglina también tiene un importante papel en el sistema cardiovascular así como en la remodelación vascular. Su expresión es regulada durante el desarrollo del corazón. En experimentos llevados a cabo con ratones knockout que no poseen el gen de la endoglina se ha observado que mueren debido a anomalías cardiovasculares.^[2]

En humanos, la endoglina parece estar implicada en un desorden autosómico dominante conocido como telangiectasia hemorrágica hereditaria tipo 1.^[1] Esta enfermedad se caracteriza por sangrados de nariz frecuentes, telangiectasia de la piel y las mucosas, pudiendo causar malformaciones arteriovenosas en diferentes órganos, incluyendo el cerebro, los pulmones y el hígado.

Los niveles de endoglina se han visto incrementados en mujeres embarazadas que finalmente desarrollan preeclampsia.^[3]

Interacciones

La endoglina ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también

Referencias

↑ ^a ^b Michelle Letarte. «Structure and function of endoglin, a component of the TGF- beta receptor, etc». University of Toronto. Consultado el 28 de agosto de 2006. (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última).
↑ ^a ^b Sanz-Rodriguez, Francisco; Mercedes Guerrero-Esteo, Luisa-Maria Botella, Denis Banville, Calvin P. H. Vary, Carmelo Bernabéu (2004). «Endoglin Regulates Cytoskeletal Organization through Binding to ZRP-1, a Member of the Lim Family of Proteins». J.Biol.Chem. 279 (31): 32858-68. PMID 15148318. doi:10.1074/jbc.M400843200. |fechaacceso= requiere |url= (ayuda)
↑ Venkatesha, S; Toporsian M, Lam C, Hanai J, Mammoto T, Kim YM, Bdolah Y, Lim KH, Yuan HT, Libermann TA, Stillman IE, Roberts D, D'Amore PA, Epstein FH, Sellke FW, Romero R, Sukhatme VP, Letarte M, Karumanchi SA. (2006). «Soluble endoglin contributes to the pathogenesis of preeclampsia». Nat Med 12 (6): 642-9. PMID 16751767. doi:10.1038/nm1429. Consultado el 28 de agosto de 2008.
↑ ^a ^b Guerrero-Esteo, Mercedes; Sanchez-Elsner Tilman, Letamendia Ainhoa, Bernabeu Carmelo (Aug. de 2002). «Extracellular and cytoplasmic domains of endoglin interact with the transforming growth factor-beta receptors I and II». J. Biol. Chem. (United States) 277 (32): 29197-209. ISSN 0021-9258. PMID 12015308. doi:10.1074/jbc.M111991200.
↑ ^a ^b Barbara, N P; Wrana J L, Letarte M (Jan. de 1999). «Endoglin is an accessory protein that interacts with the signaling receptor complex of multiple members of the transforming growth factor-beta superfamily». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 274 (2): 584-94. ISSN 0021-9258. PMID 9872992.

Lecturas complementarias

Attisano L, Wrana JL (1997). «Signal transduction by members of the transforming growth factor-beta superfamily.». Cytokine Growth Factor Rev. 7 (4): 327-39. PMID 9023056. doi:10.1016/S1359-6101(96)00042-1.
Miyazono K (1997). «TGF-beta receptors and signal transduction.». Int. J. Hematol. 65 (2): 97-104. PMID 9071813. doi:10.1016/S0925-5710(96)00542-7.
Fonsatti E, Altomonte M, Nicotra MR, et al. (2003). «Endoglin (CD105): a powerful therapeutic target on tumor-associated angiogenetic blood vessels.». Oncogene 22 (42): 6557-63. PMID 14528280. doi:10.1038/sj.onc.1206813.
Luft FC (2007). «Soluble endoglin (sEng) joins the soluble fms-like tyrosine kinase (sFlt) receptor as a pre-eclampsia molecule.». Nephrol. Dial. Transplant. 21 (11): 3052-4. PMID 16870672. doi:10.1093/ndt/gfl439.
López-Novoa JM (2007). «Soluble endoglin is an accurate predictor and a pathogenic molecule in pre-eclampsia.». Nephrol. Dial. Transplant. 22 (3): 712-4. PMID 17210583. doi:10.1093/ndt/gfl768.

Enlaces externos

MeSH: CD105+Antigen (en inglés)

Datos: Q18250377

[Letarte-1] Michelle Letarte. «Structure and function of endoglin, a component of the TGF- beta receptor, etc». University of Toronto. Consultado el 28 de agosto de 2006. (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última).

[Cytoskelet-2] Sanz-Rodriguez, Francisco; Mercedes Guerrero-Esteo, Luisa-Maria Botella, Denis Banville, Calvin P. H. Vary, Carmelo Bernabéu (2004). «Endoglin Regulates Cytoskeletal Organization through Binding to ZRP-1, a Member of the Lim Family of Proteins». J.Biol.Chem. 279 (31): 32858-68. PMID 15148318. doi:10.1074/jbc.M400843200. |fechaacceso= requiere |url= (ayuda)

[PreE-3] Venkatesha, S; Toporsian M, Lam C, Hanai J, Mammoto T, Kim YM, Bdolah Y, Lim KH, Yuan HT, Libermann TA, Stillman IE, Roberts D, D'Amore PA, Epstein FH, Sellke FW, Romero R, Sukhatme VP, Letarte M, Karumanchi SA. (2006). «Soluble endoglin contributes to the pathogenesis of preeclampsia». Nat Med 12 (6): 642-9. PMID 16751767. doi:10.1038/nm1429. Consultado el 28 de agosto de 2008.

[pmid12015308-4] Guerrero-Esteo, Mercedes; Sanchez-Elsner Tilman, Letamendia Ainhoa, Bernabeu Carmelo (Aug. de 2002). «Extracellular and cytoplasmic domains of endoglin interact with the transforming growth factor-beta receptors I and II». J. Biol. Chem. (United States) 277 (32): 29197-209. ISSN 0021-9258. PMID 12015308. doi:10.1074/jbc.M111991200.

[pmid9872992-5] Barbara, N P; Wrana J L, Letarte M (Jan. de 1999). «Endoglin is an accessory protein that interacts with the signaling receptor complex of multiple members of the transforming growth factor-beta superfamily». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 274 (2): 584-94. ISSN 0021-9258. PMID 9872992.

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