DDT-deshidroclorinasa

DDT-deshidroclorinasa
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PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.5.1.1
Número CAS	9031-20-3
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La DDT-deshidroclorinasa (EC 4.5.1.1) es una enzima presente en algunas cepas de mosca común (Musca domestica) resistentes al insecticida DDT. La enzima tiene la capacidad de detoxificar el DDT por un mecanismo de deshidroalogenación convirtiéndolo en el producto inocuo diclorodifenildicloroetileno (DDE).

La reacción catalizada es la siguiente:

1,1,1-tricloro-2,2-bis(4-clorofenil)etano

\rightleftharpoons

1,1-dicloro-2,2-bis(4-clorofenil)etileno + HCl

Propiedades

Esta enzima posee un sustrato, el 1,1,1-tricloro-2,2-bis(4-clorofenil)etano (DDT), y dos productos, el 1,1-dicloro-2,2-bis(4-clorofenil)etileno y cloruro de hidrógeno. La enzima requiere una activación por glutatión, resulta irreversiblemente inhibida a pH 3,5 o menores, y alcanza su máxima actividad a pH 7,4. Su rango óptimo de temperaturas es entre 37 y 43 °C, siendo su actividad a 27 °C aproximadamente la mitad que a 37 °C. La enzima muestra una alta especificidad, y aparentemente ataca solo a aquellos compuestos que poseen una conformación estérica similar a la del DDT.^[1]

Clasificación y nomenclatura

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente a la clase que cataliza la ruptura de enlaces entre carbono y un halógeno (liasa carbono-halógeno). Su nombre sistemático es: 1,1,1-tricloro-2,2-bis(4-clorofenil)etano cloruro-liasa [formadora de 1,1-dicloro-2,2-bis(4-clorofenil)etileno]. Other nombres comunes son DDT-asa, 1,1,1-tricloro-2,2-bis(4-clorofenil)etano cloruro-liasa, y DDTasa.

Esta enzima presente en algunas líneas de la mosca común (Musca domestica), participa en la degradación del compuesto tóxico DDT a su análogo inocuo DDE, otorgándole a las moscas que la expresan resistencia a este insecticida.^[2]

Referencias

↑ James. Sternburg , C. W. Kearns , Herbert. Moorefield (1954). «Resistance to DDT, DDT-Dehydrochlorinase, an Enzyme Found in DDT-Resistant Flies». J. Agric. Food Chem. 2 (22): 1125-1130. doi:10.1021/jf60042a008.
↑ LIPKE H, KEARNS CW (1959). «DDT dehydrochlorinase. I. Isolation, chemical properties, and spectrophotometric assay». J. Biol. Chem. 234 (8): 2123-8. PMID 13673024.

LIPKE H, KEARNS CW (1959). «DDT dehydrochlorinase. II. Substrate and cofactor specificity». J. Biol. Chem. 234 (8): 2129-32. PMID 13673025.
Moorefield HH (1956). «Purification of DDT-dehydrochlorinase from resistant houseflies». Contr. Boyce Thompson Inst. 18: 303-310.

Datos: Q5204697

[JAgrFood-1] James. Sternburg , C. W. Kearns , Herbert. Moorefield (1954). «Resistance to DDT, DDT-Dehydrochlorinase, an Enzyme Found in DDT-Resistant Flies». J. Agric. Food Chem. 2 (22): 1125-1130. doi:10.1021/jf60042a008.

[jbc-2] LIPKE H, KEARNS CW (1959). «DDT dehydrochlorinase. I. Isolation, chemical properties, and spectrophotometric assay». J. Biol. Chem. 234 (8): 2123-8. PMID 13673024.

[1]

[2]