CYTH2
Cytohesin-2 es una proteína que en los humanos está codificado por el gen CYTH2.[1][2][3]
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Función
editarLa citohesina-2 (CYTH2), anteriormente conocida como homología de Pleckstrin, Sec7 y dominios en espiral / espiral 2 (PSCD2), es un miembro de la familia de las citohesinas. Los miembros de esta familia tienen una organización estructural idéntica que consta de un motivo de espiral en espiral N-terminal, un dominio Sec7 central y un dominio de homología de pleckstrina (PH) C-terminal. El motivo en espiral está involucrado en la homodimerización, el dominio Sec7 contiene actividad de proteína de intercambio de guanina-nucleótido (GEP), y el dominio PH interactúa con fosfolípidos y es responsable de la asociación de CYTH con membranas. Los miembros de esta familia parecen mediar en la regulación de la clasificación de proteínas y el tráfico de membranas. CYTH2 exhibe actividad GEP in vitro con ARF1, ARF3 y ARF6. La proteína CYTH2 es 83% homóloga a CYTH1. Se han encontrado dos variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas para este gen.[3]
Interacciones
editarCYTH2 ha sido mostrado para interaccionar con Arrestin beta 2[4] y Arrestin beta 1.
Referencias
editar- ↑ «Alpha L beta 2 integrin/LFA-1 binding to ICAM-1 induced by cytohesin-1, a cytoplasmic regulatory molecule». Cell 86 (2): 233-42. Sep 1996. PMID 8706128. doi:10.1016/S0092-8674(00)80095-1.
- ↑ «A human exchange factor for ARF contains Sec7- and pleckstrin-homology domains». Nature 384 (6608): 481-4. 1996. PMID 8945478. doi:10.1038/384481a0.
- ↑ a b «Entrez Gene: PSCD2 pleckstrin homology, Sec7 and coiled-coil domains 2 (cytohesin-2)».
- ↑ «beta-Arrestin-mediated ADP-ribosylation factor 6 activation and beta 2-adrenergic receptor endocytosis». J. Biol. Chem. 276 (45): 42509-13. Noviembre de 2001. PMID 11533043. doi:10.1074/jbc.M108399200.
Enlaces externos
editar- Esta obra contiene una traducción derivada de «CYTH2» de Wikipedia en inglés, publicada por sus editores bajo la Licencia de documentación libre de GNU y la Licencia Creative Commons Atribución-CompartirIgual 4.0 Internacional.