Arseniato reductasa (donador)

La arseniato reductasa (donador) (EC 1.20.99.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

Arseniato reductasa (donador)
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 1.20.99.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
arsenito + aceptor arseniato + aceptor reducido

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son el arsenito y un aceptor de electrones, mientras que sus dos productos son arseniato y el aceptor reducido.

Clasificación

editar

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre un donante de electrones con fósforo o arsénico y con otros aceptores.

Nomenclatura

editar

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es arseniato:aceptor oxidorreductasa. Otro nombre con el que es conocida es arseniato:(aceptor) oxidorreductasa.

Estructura y función

editar

La enzima se encuentra formada por dos subunidades con una masa molecular de 87 KDa (subunidad ArrA) y 29 KDa (subunidad ArrB), es por lo tanto un heterodímero de tipo α
1
β
1
con una masa nativa de 123 KDa. Esta enzima contiene molibdeno, hierro e iones cinc y azufre ácido-lábiles como cofactores constituyentes. El km de esta enzima por el arseniato es de 0,3 mM y la Vmax es de 7013 μmol·min-1mg-1.

El extremo N-terminal de la ArrA es similar a un cierto número de proteínas con molibdeno procarióticas (por ejemplo las formiato deshidrogenasas H y N de E. coli). El extremo N-terminal de ArrB es similar a las proteínas con hierro y azufre.

La arseniato reductasa de C. arsenatis es diferente a las arseniato reductasas no respiratorias de E. coli y S. aureus

Ni el nitrato, ni el sulfato, seleniato ni fumarato pueden servir como aceptores finales de electrones para esta arseniato reductasa.

Papel biológico

editar

La enzima participa en el mecanismo de respiración anaeróbica de la bacteria Chrysiogenes arsenatis, la cual utiliza al arseniato como aceptor final de electrones de su cadena respiratoria.

Referencias

editar
  • Krafft T, Macy JM (1998). «Purification and characterization of the respiratory arsenate reductase of Chrysiogenes arsenatis». Eur. J. Biochem. 255 (3): 647-53. PMID 9738904. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2550647.x. 
  • Radabaugh TR, Aposhian HV (2000). «Enzymatic reduction of arsenic compounds in mammalian systems: reduction of arsenate to arsenite by human liver arsenate reductase». Chem. Res. Toxicol. 13 (1): 26-30. PMID 10649963. doi:10.1021/tx990115k.