Agujero de oxianión

Un agujero de oxianión es un bolsillo o pliegue en el sitio activo de una enzima que estabiliza la carga negativa del estado de transición sobre un oxígeno o un alcóxido desprotonado.^[1] El bolsillo consiste típicamente en un grupo de amidas pertenecientes a la cadena principal o residuos de aminoácidos cargados positivamente. Al estabilizar el estado de transición, se rebaja la energía de activación necesaria para la reacción, promoviendo la catálisis.^[2] Por ejemplo, las proteasas como la quimiotripsina, contienen un agujero de oxianión que estabiliza el intermediario tetraédrico formado durante la proteólisis y protege de las moléculas de agua al oxígeno negativamente cargado del sustrato.^[3] Adicionalmente, podría facultar la inserción o posicionamiento de un sustrato, que de otro modo sufriría de impedimento estérico si no ocupara el agujero (tal como con el BPG en la hemoglobina). Las enzimas que catalizan reacciones de múltiples pasos, pueden poseer múltiples agujeros de oxianión que estabilizan diferentes estados de transición durante la reacción.^[4]

Véase también

Referencias

↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «9 Catalytic Strategies». Biochemistry (5th edición). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.
↑ Simón, Luis; Goodman, Jonathan M. (19 de marzo de 2010). «Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes». The Journal of Organic Chemistry 75 (6): 1831-1840. Bibcode:2007JOCh...72.1134P. ISSN 0022-3263. PMID 20039621. doi:10.1021/jo901503d.
↑ Ménard, Robert; Storer, Andrew C. (1992). «Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases». Biological Chemistry Hoppe-Seyler 373 (2): 393-400. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.393.
↑ Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (1 de diciembre de 2002). «The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡». Biochemistry 41 (52): 15543-15556. ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi0266232.

Albert Lehninger (2008). Principles of Biochemistry (5th edición). Macmillan. p. 207.

Datos: Q7115108
Multimedia: Oxyanion hole / Q7115108

[Stryer_Ch9-1] Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «9 Catalytic Strategies». Biochemistry (5th edición). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.

[Simón-2] Simón, Luis; Goodman, Jonathan M. (19 de marzo de 2010). «Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes». The Journal of Organic Chemistry 75 (6): 1831-1840. Bibcode:2007JOCh...72.1134P. ISSN 0022-3263. PMID 20039621. doi:10.1021/jo901503d.

[Ménard-3] Ménard, Robert; Storer, Andrew C. (1992). «Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases». Biological Chemistry Hoppe-Seyler 373 (2): 393-400. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.393.

[Petri-4] Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (1 de diciembre de 2002). «The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡». Biochemistry 41 (52): 15543-15556. ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi0266232.

[1]

[2]

[3]

[4]