ANP32E
El miembro E de la familia de la fosfoproteína 32 nuclear ácida rica en leucina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ANP32E.[1][2] El gen ANP32E se encuentra en el cromosoma 1q22.[1] En células de mamíferos, se ha demostrado que ANP32E es un H2A. Acompañante Z capaz de promover la eliminación de H2A. Z de la cromatina.[3] En el tejido cerebral, ANP32E junto con Cpd1 regulan la actividad de la proteína fosfatasa 2A en las sinapsis durante la sinaptogénesis [4] y se ha observado que forma un complejo con ANP32A y SET que estabiliza los ARNm de vida corta que contienen elementos ricos en AU, además de tener propiedades inhibidoras de la acetiltransferasa. actividad (en un complejo con SET) y tiene un papel en la remodelación de la cromatina y la regulación transcripcional.[5]
Véase también
editarReferencias
editar- ↑ a b Jiang M, Ma Y, Ni X, Cao G, Ji C, Cheng H, Tang R, Xie Y, Mao Y (Nov 2002). «Molecular cloning and characterization of a novel human gene (ANP32E alias LANPL) from human fetal brain». Cytogenet Genome Res 97 (1–2): 68-71. PMID 12438741. doi:10.1159/000064058.
- ↑ «Entrez Gene: ANP32E acidic (leucine-rich) nuclear phosphoprotein 32 family, member E».
- ↑ Obri A, Ouararhni K, Papin C, Diebold ML, Padmanabhan K, Marek M, Stoll I, Roy L, Reilly PT, Mak TW, Dimitrov S, Romier C, Hamiche A (2014). «ANP32E is a histone chaperone that removes H2A.Z from chromatin». Nature 505 (7485): 648-53. Bibcode:2014Natur.505..648O. PMID 24463511. doi:10.1038/nature12922.
- ↑ Costanzo RV, Vilá-Ortíz GJ, Perandones C, Carminatti H, Matilla A, Radrizzani M (2006). «Anp32e/Cpd1 regulates protein phosphatase 2A activity at synapses during synaptogenesis». Eur. J. Neurosci. 23 (2): 309-24. PMID 16420440. doi:10.1111/j.1460-9568.2005.04555.x.
- ↑ Santa-Coloma, T.A. (2003). «Anp32e (Cpd1) and related protein phosphatase 2 inhibitors». Cerebellum 2 (4): 310-20. PMID 14964690. doi:10.1080/14734220310017212.
Otras lecturas
editar- Matilla A, Radrizzani M (2005). «The Anp32 family of proteins containing leucine-rich repeats». Cerebellum 4 (1): 7-18. PMID 15895553. S2CID 39153579. doi:10.1080/14734220410019020.
- Maruyama K, Sugano S (1994). «Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides». Gene 138 (1–2): 171-4. PMID 8125298. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8.
- Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). «DNA cloning using in vitro site-specific recombination». Genome Res. 10 (11): 1788-95. PMC 310948. PMID 11076863. doi:10.1101/gr.143000.
- Andersen JS, Lam YW, Leung AK, Ong SE, Lyon CE, Lamond AI, Mann M (2005). «Nucleolar proteome dynamics». Nature 433 (7021): 77-83. Bibcode:2005Natur.433...77A. PMID 15635413. S2CID 4344740. doi:10.1038/nature03207.
- Radrizzani, M.; Vilá-Ortiz, G.; Cafferata, E. G.; Di Tella, M. C.; González-Guerrico, A.; Perandones, C.; Pivetta, O. H.; Carminatti, H.; Idoyaga Vargas, V. P.; Santa-Coloma, T. A. (2001). «Differential expression of CPD1 during postnatal development in the mouse cerebellum». Brain Research 907 (1–2): 162-174. PMID 11430900. S2CID 29698240. doi:10.1016/s0006-8993(01)02351-4.
- Radrizzani, M.; Brocardo, M. G.; Gonzalez Solveyra, C.; Bianchini, M.; Reyes, G. B.; Cafferata, E. G.; Vilá Ortiz, G.; Santa-Coloma, T. A. (2000). «Development of monoclonal oligobodies and chemically synthesized oligobodies». Medicina 60 (Suppl 2): 55-60. PMID 11188933.
Datos: Q18047058
